蛋白质和多肽的二级结构

圆二色性而闻名的紫外线(UV)光谱区域。应用被限制在大多数情况下,因为特征吸收带通常由未指明的广泛和叠加乐队(如芳烃侧链)。特别是对于生物分子大的吸收和色散系数限制应用程序。

红外(IR)分子振动的兴奋。雷竞技怎么下载根据吸收带是狭窄的和具体的。信息与电子的屏蔽CD没有观察到的红外光谱。

下图显示了VCD(上)和(低)吸收光谱的血红蛋白(左),溶菌酶(中期)和伴刀豆球蛋白(右)在D2O每个解决方案(50毫克/毫升)在25µm CaF2细胞。

三种蛋白质的吸收光谱非常相似。都显示一个相对广泛的非结构化在我吸收带(主要是C = O拉伸模式),表示“我”,在第二吸收带(主要是碳氮拉伸和h变形模式),由“2”表示。

首先仔细检查很明显,在我带的血红蛋白的行为不对称约1650厘米¹同时伴刀豆球蛋白展览中我吸收最大值1630 cm - 1和一个小肩膀在1690厘米¹。

尽管类似的吸收光谱这些蛋白质二级结构显示显著差异:血红蛋白是由一个α-helix结构主要存在而伴刀豆球蛋白β-sheet主要和溶菌酶股份结构元素类似的数量。

更明显的差异是VCD光谱的二级结构。derivate-like乐队的血红蛋白是一个典型高α-helix贡献而下降为1630厘米¹在VCD光谱β-sheet伴刀豆球蛋白A是非常具体的结构。所以它是不足为奇的VCD溶菌酶由结构元素。

VCD光谱学因此提供了一个独特的可能性决定蛋白质的二级结构,但也允许构象变化的观察。在其他蛋白质进行的实验表明在VCD取决于二级结构明确的信号。